Tipo de proteína 'abraça' outras para resistir ao estresse celular

Substância envolve as outras evitando colapso das células

Efe,

02 de março de 2012 | 11h09

 Um tipo de proteína, chamada chaperona molecular do estresse, impede que outras proteínas entrem em colapso durante situações estressantes para a vida celular as envolvendo numa espécie de "abraço", segundo estudo publicado na revista "Cell".

Os pesquisadores da Universidade Duke, na Carolina do Norte, e da Universidade de Michigan, na cidade de Ann Arbor, descobriram que quando o estresse é superado, a chaperona termina o "abraço", o que permite que as proteínas se reagrupem e retornem à vida normal dentro da célula.

"O novo estudo ilustra como a flexibilidade ajuda as proteínas, que são cruciais para a maioria das tarefas celulares, a ter um bom desempenho sob condições estressantes", explicou Ursula Jakob, bióloga molecular da Universidade de Michigan.

A função de uma proteína depende de sua forma e esta depende de como se encaixam suas complexas configurações tridimensionais. As chaperonas moleculares são mais conhecidas porque ajudam no processo de enovelamento proteico.

A maioria das chaperonas moleculares está ativa somente quando estão totalmente dobradas. Mas os cientistas descobriram recentemente que certas proteínas, específicas em situações de estresse, tornam-se chaperonas ativas somente quando estão parcialmente desdobradas e perdem parte de sua estrutura.

Este achado contradiz os postulados mais comuns das chaperonas moleculares. No artigo de Cell, a equipe de pesquisa descreve como funciona uma destas proteínas, a Hsp33, que ajuda especificamente no estresse.

A Hsp33 é uma proteína de bactérias que se desdobra parcialmente e se torna ativa quando se expõe a oxidantes como a lixívia (hipoclorito de sódio).

A Hsp33 ajuda que outras proteínas sobrevivam ao desdobramento proteico induzido pela lixívia e, ao fazê-lo, torna à bactéria resistente a este poderoso oxidante.

As chaperonas Hsp33 impedem que outras proteínas que se desdobram formem grandes amontoados destrutivos de proteína inativa que podem matar a bactéria. Junto com outras chaperonas, a Hsp33 ajuda assim que as proteínas "abraçadas" recuperem sua estrutura uma vez que o estresse passou.

"A forma como operam estas proteínas faz sentido, já que elas podem responder muito rapidamente às condições que desenovelam outras proteínas", acrescentou Ursula.

Os pesquisadores descobriram que a Hsp33 emprega astutamente suas próprias regiões parcialmente desdobradas para se conectar com outras proteínas que estão se desenovelando e assim as protege.

O "abraço" da Hsp33 ajuda a estabilizar ambas proteínas enquanto transcorre o acontecimento estressante e isto previne que elas se destruam.

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